Enzymremmers

Wil het enzym zijn effect kunnen uitoefen, dan moet tussen enzym en substraat een kort en hecht contact zijn. Wanneer het substraat (dat normaal bindt aan zijn enzym) concurrentie krijgt van een molecuul "competitieve inhibitie" waarvan de structuur erg lijkt op die van het substraat kan het de werking remmen. Het competitieve molecuul bindt met het enzym en zorgt ervoor dat het enzym niet kan binden aan zijn normale substraat, waardoor de reactie wordt verhinderd. Deze stoffen kunnen celprocessen remmen of stoppen. Voorbeelden van enzymremmers zijn sommige pesticiden, zoals DDT, die de werking van belangrijke enzymen in het zenuwstelsel tegengaan. Veel antibiotica remmen specifieke enzymen in bacteriën. Zo blokkeert penicilline het actieve deel van een enzym, dat veel bacteriën gebruiken om hun celwanden op te bouwen. Andere gifstoffen remmen de enzymwerking doordat ze zich op een andere plaats van het enzym hechten "noncompetetive inhibitie", waardoor de vorm verandert en de werkzaamheid van het enzym wordt verhinderd. Het substraat kan zich niet meer binden aan de "active site" (=de plaats waar het substraat aan het enzym bindt en de katalytische reactie van het enzym plaatsvindt), omdat deze een conformatieverandering heeft ondergaan en zodoende geen "induced fit" (sleutel(=substraat) / slot(=active site) principe) kan plaatsvinden tussen substraat en enzym.

Terug naar het overzicht