Allosterische regulatie

Veel enzymen bevatten naast het actieve centrum ('active site') ook een specifieke receptorplaats, die allosterische zijde wordt genoemd. Moleculen kunnen zich binden aan deze plaats d.m.v. een zwakke binding (niet covalent) en zodoende een conformatieverandering teweegbrengen aan het enzym. De moleculen die zich binden aan de allosterische zijde kunnen zowel inhibitie als excitatie (stimulatie) bewerkstelligen van de enzymactiviteit.

De meeste allosterische regulatie-enzymen zijn geconstrueerd uit twee of meer polypeptide ketens, oftewel subunits. Elke subunit heeft zijn eigen actief centrum en de allosterische zijde bevindt zich meestal tussen deze afzonderlijke subunits. Het binden van een activatormolecuul aan de allosterische zijde stabiliseert de conformatie van het actieve centrum. Alle subunits kunnen zich conformeren als er één activatormolecuul reageert met de allosterische zijde. De conformatieverandering van 1 subunit heeft direct gevolg voor dezelfde conformatieverandering bij de overige subunits: een soort kettingreactie.

Soms zijn een activatormolecuul en een inhibitormolecuul hetzelfde qua vorm om te competeren voor dezelfde allosterische zijde van een enzym. Sommige enzymen in katabolische paden hebben een allosterische zijde voor zowel ATP (adenosine trifosfaat) als AMP (adenosine monofosfaat). Deze enzymen worden geïnhibeerd door ATP en geactiveerd door AMP. Dit is logisch, want een hele belangrijke functie van de cel is om ATP te regenereren. Als de ATP productie achter komt te liggen, wordt AMP geaccumuleerd en activeert het enzym om het ATP weer sneller te katabolyseren. Als de voorraad ATP de vraag overschrijdt, dan gaat het katabolyseren minder snel, omdat het ATP zich accumuleert.

Terug naar het overzicht